Bence-Jones-Protein Rei

Rei ist ein Beispiel für ein Protein, dessen Sekundärstruktur zum größten Teil aus β-Faltblättern besteht. In der folgenden Abbildung sind β-Stränge gelb und Schleifen blau eingefärbt.

3-D Struktur

1D- und 2D-Struktur

1 PYQYPALTPE QKKELSDIAH RIVAPGKGIL AADESTGSIA KRLQSIGTEN 
       SS HH HHHHHHHHHH HHTTTT EEE E HHHHH HHHHTTT 

51 TEENRRFYRQ LLLTADDRVN PCIGGVILFH ETLYQKADDG RPFPQVIKSK
    HHHHHHHHH HHTTTTTTTT TTBSEEEE H HHHT B TTS BHHHHHHHT 

101 GGVVGIKVDK GVVPLAGTNG ETTTQGLDGL SERCAQYKKD GADFAKWRCV 
       T EEEEE EEE SSSSS EEE TTH HHHHHHHHHT T EEEEEEE 

151 LKIGEHTPSA LAIMENANVL ARYASICQQN GIVPIVEPEI LPDGDHDLKR 
     E SSS S H HHHHHHHHHH HHHHHHHHTT T EEEEEEEE SS HHH 

201 CQYVTEKVLA AVYKALSDHH IYLEGTLLKP NMVTPGHACT QKFSHEEIAM 
    HHHHHHHHHH HHHHHHHHTT GGGEEE TT S HHHHHH 

251 ATVTALRRTV PPAVTGITFL SGGQSEEEAS INLNAINKCP LLKPWALTFS 
    HHHHHHHTTS TTS EEEE TT HHHHH HHHHHHHH S S SEEEEE 

301 YGRALQASAL KAWGGKKENL KAAQEEYVKR ALANSLACQG KYTPSGQAGA 
    ESHHHHTHHH HHHTTTGGGH HHHHHHHHHH HHHHHHHTTT SS S 

351 AASESLFVSN HAY 
    TTSS

In der obigen Beschreibung der 1D-Struktur ist unter der Sequenz die Zuordnung der Residuen zu Sekundärstrukturelementen vermerkt. Hierfür wurde die folgende detaillierte Zuordnung mit sieben Elementen benutzt.

Buchstabe		Strukturelement
H		α-Helix
B		Residuum in isoliertem β-Strang
E		extended, Teil eines β-Faltblattes
G		3₁₀-Helix (3-Helix)
I		π-Helix (5-Helix)
T		Turn mit Wasserstoffbrückenbindung
S		Biegung